In Italia circa 240 mila persone soffrono del morbo di Parkinson. In Europa sono oltre 1,2 milioni, quasi tutti over 50. L’Organizzazione Mondiale della Sanità prevede che il numero di persone affette dal morbo aumenterà notevolmente nel giro dei prossimi 20 anni, facendone una delle principali causa di morte. In Italia, dove gli ultrasessantenni costituiscono quasi un quarto della popolazione, il peso di queste patologie è particolarmente significativo.
Il morbo di Parkinson è una malattia neurodegenerativa i cui sintomi tipici (tremori, rigidità, difficoltà a camminare, disturbi cognitivi e demenza) sono il risultato della morte delle cellule che sintetizzano e rilasciano la dopamina. La patologia è caratterizzata dall’accumulo di una proteina, chiamata α-Sinucleina. Questa proteina presenta la tendenza ad aggregarsi fino a formare strutture fibrillari, un processo strettamente correlato ai fenomeni neurodegenearativi, che sembra essere associato alla disfunzione mitocondriale: è noto infatti che quest’ultima porti a un accumulo di α-Sinucleina, e che alti livelli di questa proteina compromettano la funzione mitocondriale, ma i meccanismi patogenici di questa interazione rimangono oscuri.
"Questo studio ha svelato come la α-Sinucleina alteri la funzione mitocondriale, innescando fenomeni neurodegenerativi nelle aree cerebrali più suscettibili, come nel caso dei neuroni che rilasciano dopamina", spiega Roberto Di Maio, dal 2008 ricercatore Ri.MED presso l’Università di Pittsburgh, negli Stati Uniti. "Alcune forme modificate di α-Sinucleina si legano a un recettore della membrana mitocondriale, noto come TOM20, che riconosce una piccola sequenza di amminoacidi definita MTS (mitochondrial targeting sequence) e che consente l’importazione delle proteine necessarie alla corretta funzione mitocondriale. L’esame del tessuto cerebrale post-mortem di pazienti affetti da Parkinson ha confermato che l’interazione α-Sinucleina/TOM 20 è associata alla perdita di proteine mitocondriali nei neuroni che rilasciano dopamina, come osservato nei modelli sperimentali. I risultati ottenuti in questo studio hanno inoltre consentito di testare il potenziale terapeutico dell’MTS nel prevenire l’interazione tra TOM20 e le forme alterate di α-Sinucleina", prosegue Di Maio.
Lo studio è stato pubblicato sulla prestigiosa rivista "Science Translational Medicine". I risultati evidenziano un grande potenziale terapeutico: somministrando alla cellula neuronale la piccola sequenza di amminoacidi MTS è possibile correggere il meccanismo alla base del danno mitocondriale e impedire così il processo neurodegenerativo. Per la prima volta, questo studio caratterizza il meccanismo patogenico dell’α-Sinucleina, indentificandone le specie tossiche e rivelando potenziali nuove strategie terapeutiche nella prevenzione del morbo di Parkinson.
"Questo è solo l’inizio di una serie di studi mirati allo sviluppo di terapie rivoluzionarie nella cura del morbo di Parkinson", afferma il dottor Di Maio, che aggiunge: "Nel corso dello studio ho verificato con i miei occhi la sofferenza causata dalla malattia, sia nel paziente che nei familiari: ora che finalmente abbiamo una strada, dobbiamo percorrerla fino allo sviluppo di terapie efficaci". Attualmente il medico si trova presso l'"Institute for Neurodegenerative Diseases dell’Università di Pittsburgh" grazie alla borsa di studio post-doc della Fondazione Ri.MED e, una volta realizzato in Sicilia il Centro di Ricerche per le Biotecnologie e la Ricerca Biomedica, rientrerà a Palermo, sua città natale, in qualità di principal investigator.
